Struktur Protein: Primer, Sekunder, Tersier dan Kuartener

 

STRUKTUR PRIMER

Struktur primer merupakan struktur protein paling sederhana. Struktur primer ditandai dengan urutan asam amino yang tersusun secara linear dan tidak terjadi percabangan rantai. Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil. Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida (Berg et al., 2006). Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu rantai polipeptida (Voet & Judith, 2009). Struktur primer protein dengan urutan Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu dapat dilihat pada Gambar 1.

Gambar 1. Struktur primer protein yang tersusun atas Tirosin (Tyr), Glisin (Gly), Glisin (Gly), Fenilalanin (Phe), dan Leusin (Leu)

STRUKTUR SEKUNDER

Struktur sekunder protein merupakan kombinasi antara struktur primer yang distabilkan oleh ikatan kimia, salah satunya adalah ikatan hidrogen antara gugus karboksil dan gugus amina di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-helix, β-pleated sheet dan turn. Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat secara berulang.

Struktur α-helix 
Struktur α-helix terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida residu ke 4 asam amino di sepanjang rantai polipeptida Gambar 2. Adapun struktur tiga dimensi dari α-helix dapat dilihat pada Gambar 3.

Gambar 2. Skema ikatan hidrogen pada struktur α-helix.

Gambar 3. Strukur α-helix protein tiga dimensi

Beberapa sumber menyebutkan bahwa setiap pola ikatan hidrogen dalam berbagai tipe helix dinamai berbeda (Gambar 4), yaitu:

• Pola ikatan hidrogen 2₇ ribbon terjadi antara atom oksigen karbonil pada residu pertama yang terikat pada atom H dari gugus amida residu ke 2 atau atom atom H yang terikat pada N dengan nomor 6.
• Pola ikatan hidrogen 3₁₀ helix terjadi antara atom oksigen karbonil pada residu pertama yang terikat pada atom H dari gugus amida residu ke 3 atau atom atom H yang terikat pada N dengan nomor 9.
• Pola ikatan hidrogen α-helix terjadi antara atom oksigen karbonil pada residu pertama yang terikat pada atom H dari gugus amida residu ke 4 atau atom atom H yang terikat pada N dengan nomor 12.
• Pola ikatan hidrogen Π-helix terjadi antara atom oksigen karbonil pada residu pertama yang terikat pada atom H dari gugus amida residu ke 5 atau atom atom H yang terikat pada N dengan nomor 15.

Gambar 4. Pola ikatan hidrogen dalam berbagai tipe helix

Tidak semua polipeptida dapat membentuk α-helix. Adanya interaksi tambahan antar gugus samping asam amino dapat mempengaruhi kestabilan α-helix. Beberapa hal yang menyebabkan Tidak semua polipeptida dapat membentuk α-helix, yaitu:

• Polipeptida yang banyak memiliki residu bermuatan sejenis.
• Polipeptida yang memiliki gugus R besar seperti Ser, Thr, dan Leu. 
• Dipol dielektrik dari ikatan peptida ditransmisikan sepanjang α-helix, sehingga secara keseluruhan α-helix adalah dipol.

Adanya dua residu bermuatan berlawanan pada jarak 3 residu dapat menstabilkan α-helix serta adanya gugus-gugus aromatik pada jarak 3 residu juga dapat menstabilkan α-helix. Adapun residu asam amino yang memiliki kecenderungan kuat untuk membentuk α-helix adalah Metionin, Alanin, Leusin, Asam Glutamat (tak bermuatan) dan Lisin (tak bermuatan). 

Struktur β-pleated sheet

Struktur sekunder β-pleated sheet terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida. β-pleated sheet terdiri dari dua bentuk, yaitu antipararel dan pararel (Gambar 5 dan Gambar 6).

Gambar 5. Antiparalel β-pleated sheet

Gambar 6. Paralel β-pleated sheet

Gambar 7. Struktur 3D protein β-pleated sheet

Struktur β-pleated sheet paralel dan antiparalel berbeda dalam hal pola ikatan hidrogen. Pada bentuk konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri serta melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn yang ditunjukkan dalam Gambar 8. 

Gambar 8. Bentuk konformasi β turn yang melibatkan empat residu asam amino

   

STRUKTUR TERSIER

Struktur tersier protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping berbagai asam amino (Gambar 9).

Gambar 9. Struktur tersier dari myoglobin

Struktur ini merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al, 2009; Lehninger et al, 2004).

STRUKTUR KUARTENER

Struktur kuartener protein adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. Ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik (Gambar 10).

Gambar 10. Strukur kuartener hemoglobin manusia